Thissen, Marie-Christin:
ISBN 9783899596458

Über Aktivierung, Dimerisierung und neue Substrate der Proteinphosphatase 2C # Pb., 274 S., 82 Abb., davon 32 in Farbe, 21 Tab.

SCHLAGWORTE:
Phosphorylierung, reversible
Retina
Proteinphosphatase 2C
Centrin
Guanylatzyklase - aktivierendes Protein 2

Der Schwerpunkt dieser Arbeit liegt auf der magnesiumabhängigen Ser/Thr-Proteinphosphatase PP2C.
Untersucht wurde zunächst der Einfluss kurzkettiger und halogenierter Fettsäuren auf die Aktivität der PP2Cb. So können Fettsäuren einer bestimmten Konformation, wie z.B. die Ölsäure, die Aktivität der PP2Cß auf das 10-15fache erhöhen.
Neben Fettsäuren kann auch das Monomer-Dimer-Verhalten Einfluss auf die Aktivität der PP2Cb haben. In dieser Arbeit werden einige Versuche vorgestellt und mögliche Erklärungsansätze diskutiert, jedoch konnte bisher keine definitive Aussage über die aktive Form getroffen werden. Unabhängig davon konnten weitere neue Substrate der PP2Cb identifiziert werden. So erhöht sich die Zahl der bekannten Substrate durch das Guanylatzyklase-aktivierende Protein 2 (GCAP2) und die durch CK2 phosphorylierten Centrine 1, 2 und 4 von 46 auf 50.
Die hohe Substratspezifität von Centrin zur PP2C, immer wiederkehrende Schwierigkeiten, die Bindung der PP2C mit ihren Substraten zu zeigen sowie die große Anzahl neu entdeckter Substrate in dieser Arbeit wie auch in den letzten Jahren, darüber berichtet diese Arbeit und dies lässt die PP2C auch zukünftig von großem Interesse für die Forschung sein.

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